Colonic Bakterien, illustréiert duerch Bacteroides thetaiotaomicron, spillen eng Schlësselroll fir d'mënschlech Gesondheet z'erhalen andeems se grouss Famille vu Glykosidhydrolasen (GHs) ausnotzen fir Diät-Polysacchariden an Host-Glykanen als Nährstoffer auszenotzen.Esou GH Famill Expansioun ass illustréiert vun der 23 Famill GH92 Glykosidasen kodéiert vum B. thetaiotaomicron Genom.Hei weisen mir datt dëst Alpha-Mannosidasen sinn déi iwwer en eenzegen Verschiebungsmechanismus handelen fir Host N-Glykanen ze benotzen.Déi dreidimensional Struktur vun zwee GH92 Mannosidasen definéiert eng Famill vun zwee-Domain Proteinen, an deenen de katalytesche Zentrum um Domain Interface läit, wat Säure (Glutamat) a Base (Aspartat) Hëllef zur Hydrolyse an engem Ca(2+)- ofhängeg Manéier.Déi dreidimensional Strukture vun den GH92s a Komplex mat Inhibitoren bidden Abléck an d'Spezifizitéit, de Mechanismus an d'Konformatiounsroute vun der Katalyse.Ca(2+) spillt eng wichteg katalytesch Roll an der Verzerrung vun der Mannoside ewech vu sengem Grondzoustand (4)C(1) Stullkonformatioun an den Iwwergangszoustand
