Produiten

Infrarout Spektroskopie gouf benotzt fir Substrat-Protein Interaktiounen ze kartéieren: d'Konformatiounsännerunge vum sarkoplasmatesche Retikulum Ca(2+)-ATPase bei Nukleotidbindung an ATPase Phosphorylatioun goufen iwwerwaacht mat de Substrat ATP an ATP Analoga (2'-Deoxy-ATP, 3) '-Deoxy-ATP, an Inosin 5'-Triphosphat), déi op spezifesch funktionell Gruppe vum Substrat geännert goufen.Modifikatioune vum 2'-OH, dem 3'-OH, an der Aminogrupp vun Adenin reduzéieren d'Ausmooss vun der bindend-induzéierter Konformatiounsännerung vun der ATPase, mat besonnesch staarken Effekter fir déi lescht zwee observéiert.Dëst weist d'strukturell Empfindlechkeet vum Nukleotid-ATPase Komplex op individuell Interaktiounen tëscht Nukleotid an ATPase.All studéiert Gruppen si wichteg fir Bindung an Interaktioune vun enger bestëmmter Ligandgrupp mat der ATPase hänkt vun Interaktioune vun anere Ligandgruppen of.Phosphorylatioun vun der ATPase gouf fir ITP an 2'-Deoxy-ATP observéiert, awer net fir 3'-Deoxy-ATP.Et gëtt keen direkten Link tëscht dem Ausmooss vun der Konformatiounsverännerung bei der Nukleotidbindung an dem Phosphorylatiounsquote, wat weist datt de vollen Ausmooss vun der ATP-induzéierter Konformationsännerung net obligatoresch ass fir Phosphorylatioun.Wéi fir den Nukleotid-ATPase Komplex observéiert, hänkt d'Konformatioun vum éischte phosphoryléierten ATPase Zwëscheprodukt E1PCa (2) och vum Nukleotid of, wat beweist datt d'ATPase Staaten eng manner eenheetlech Konformatioun hunn wéi virdru virausgesot.