L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Wäiss Kristalle oder Kristallpulver
Katalognummer | XD90322 |
Produit Numm | L-Cystin |
CAS | 56-89-3 |
Molekulare Formel | C6H12N2O4S2 |
Molekulare Gewiicht | 240,30 |
Stockage Detailer | Ambient |
Harmoniséierten Tarifcode | 29309013 |
Produit Spezifizéierung
Ausgesinn | Wäiss Kristalle oder kristallin Pulver |
Assay | 99% |
Grad | USP 32 |
Spezifesch Rotatioun | -215° bis -225° |
Heavy Metal | <0,0015% |
AS | 1,5 ppm max |
SO4 | 0,040% Max |
Fe | <0,003% |
Verloscht op dréchen | 0,20% max |
Rescht op Zündung | 0,10% max |
Cl | 0,10% max |
D'Kristallstrukture vu Carboxypeptidase T (CpT) Komplexe mat Phenylalanin an Arginin Substrat Analoga - Benzylsuccinic sauerem an (2-guanidinoethylmercapto) succinic Seier - goufen duerch d'molekulare Ersatz Method bei Resolutioune vun 1,57 Å an 1,62 Å de breet Substrat Spezifizitéit ze klären. vum Enzym.Déi konservativ Leu211 a Leu254 Reschter (och präsent a béid Carboxypeptidase A a Carboxypeptidase B) goufen als strukturell Determinanten fir d'Unerkennung vun hydrophobe Substrater gewisen, wärend Asp263 fir d'Unerkennung vu positiv gelueden Substrate war.Mutatiounen vun dësen Determinanten änneren de Substratprofil: d'CpT Variant Leu211Gln kritt Carboxypeptidase B-ähnlech Eegeschaften, an d'CpT Variant Asp263Asn d'Carboxypeptidase A-ähnlech Selektivitéit.D'Pro248-Asp258 Loop interagéiert mat Leu254 an Tyr255 gouf gewisen als verantwortlech fir d'Unerkennung vum C-terminal Rescht vum Substrat.Substratbindung um S1 'Subsite féiert zu der Ligand-dep endend Verréckelung vun dëser Loop, an d'Leu254 Säitekettebewegung induzéiert d'Konformatiounsrearrangement vum Glu277 Rescht entscheedend fir Katalyse.Dëst ass en neien Abléck an d'Substrat Selektivitéit vu Metallocarboxypeptidasen, déi d'Wichtegkeet vun Interaktiounen tëscht der S1 'Subsite an dem katalytesche Zentrum weist.