(2S,3R)-2-Amino-3-Hydroxybutansäure Cas: 72-19-5 99% Wäiss kristallin Pulver
| Katalognummer | XD90285 |
| Produit Numm | (2S,3R)-2-Amino-3-Hydroxybutansäure |
| CAS | 72-19-5 |
| Molekulare Formel | C4H9NO3 |
| Molekulare Gewiicht | 119.11916 |
| Stockage Detailer | Ambient |
| Harmoniséierten Tarifcode | 29225000 |
Produit Spezifizéierung
| Assay | 99 - 101% |
| Ausgesinn | Wäiss kristallin Pudder |
| Spezifesch Rotatioun | -27,5 bis -29,0 |
| Heavy Metal | 10 ppm Max. |
| AS | 10 ppm max |
| pH | 5,2 - 6,5 |
| SO4 | <0.020% |
| Fe | 10 ppm max |
| Verloscht op dréchen | <0.20% |
| Rescht op Zündung | <0.10% |
| Iwwerdroung | NLT 98% |
| Cl | <0.02% |
| Ammonium Salz | <0.02% |
Serine / Threonin Protein phosphatases goufen a ville pathogenic Bakterien beschriwwen als essentiel Enzymen an phosphorylation-ofhängeg Signal Transduktioun Weeër involvéiert an dacks mat der Virulenz vun dësen Organismen assoziéiert.Eng Inspektioun vum Mycoplasma synoviae Genom huet d'Präsenz vun engem Gen (prpC) opgedeckt, deen eng putativ Proteinphosphatase vun der Proteinphosphatase 2C (PP2C) Ënnerfamilie kodéiert.Hei, Rapport mir eng komplett biochemical Charakteriséierung vun M. synoviae phosphatase (PrpC) an der besonnesch Roll vun Metal Ionen an der Struktur-Funktioun Relatioun vun dësem Enzym.PrpC Aminosaier Sequenz Analyse huet verroden datt all d'Reschter, déi am dinuklearem Metallzentrum involvéiert sinn, an déi putativ drëtt Metallion-koordinéierend Reschter, konservéiert a PP2C Phosphatasen, am PrpC präsent sinn.PrpC ass e monomert Protein dat fäeg ass Phospho-Substrate mat Mn(2+) Ionabhängegkeet ze dephosphoryléieren.Thermesch Stabilitéitsanalyse bewisen d'Enzymstabilitéit bei mëllen Temperaturen an den Afloss vu Mn(2+) Ionen an dëser Immobilie.Massespektrometrieanalyse huet virgeschloen datt dräi Metallionen un PrpC binden, vun deenen zwee mat enger anscheinend héijer Affinitéitskonstant.Mutational Analyse vun der putativ drëtter Metal-koordinéierend Reschter, Asp122 an Arg164, verroden datt dës Varianten eng méi schwaach Bindung vu Mangan-Ionen weisen, an datt béid Mutatiounen d'PrpC Phosphatase Aktivitéit beaflosst.Laut dëse Resultater ass PrpC e metallabhängige Proteinphosphatase-Member mat enger verbesserter Stabilitéit an der Holo-Form a mat Asp122, méiglecherweis an der drëtter Metallbindungsplaz implizéiert, essentiell fir katalytesch Aktivitéit.
