Produiten

1.We studéiert d'inhibitoresch Effekter vum Isorhamnetin op Pilz-Tyrosinase duerch Inhibitiounskinetik a computational Simulatioun.Isorhamnetin reversibel inhibited tyrosinase an engem gemëscht-Typ Manéier op Ki = 0,235 ± 0,013 mM.Miessunge vun intrinseschen an 1-anilinonaphthalene-8-sulfonat (ANS) bindende Fluoreszenz weisen datt Isorhamnetin keng wesentlech Verännerungen an der tertiärer Struktur vun Tyrosinase induzéiert huet.Fir Abléck an den Inaktivéierungsprozess ze kréien, gouf d'Kinetik iwwer Zäitintervallmiessungen a kontinuéierleche Substratreaktiounen berechent.D'Resultater weisen datt d'Inaktivéierung induzéiert duerch Isorhamnetin eng éischt Uerdnungsreaktioun mat biphasesche Prozesser war.Fir weider Asiicht ze kréien, simuléierte mir Docking tëscht Tyrosinase an Isorhamnetin.Simulatioun war erfollegräich (bindend Energien fir Dock6.3: -32.58 kcal/mol, fir AutoDock4.2: -5.66 kcal/mol, a fir Fred2.2: -48.86 kcal/mol), wat suggeréiert datt Isorhamnetin mat verschiddene Reschter interagéiert, wéi z. wéi HIS244 an MET280.Dës Strategie fir d'Tyrosinase-Interaktioun virauszesoen a Kombinatioun mat Kinetik baséiert op enger Flavanonverbindung kéint nëtzlech bei der Screening fir potenziell natierlech Tyrosinase-Inhibitoren beweisen.

2.Acid Entfaltungswee vu Conalbumin (CA), e monomere Glycoprotein aus Hënn Eewäiss, gouf ënnersicht mat wäit- a no-UV CD Spektroskopie, intrinsesch Fluoreszenz Emissioun, extrinsesch Fluoreszenz Sonde 1-anilino-8-Naftalen Sulfonat (ANS) an dynamesch Liichtverstreuung (DLS).Mir beobachten pH-ofhängeg Ännerungen an der sekundärer an tertiärer Struktur vum CA.Et huet gebierteg-ähnlech α-helikal sekundär Struktur bei pH 4.0 awer Verloschtstruktur bei pH 3.0.D'CA existéiert exklusiv als Pre-geschmollte Globule Staat a geschmollte Globule Staat an Léisung um pH 4.0 an pH 3.0, respektiv.Den Effekt vum pH op d'Konformatioun an d'thermostabilitéit vum CA weist op seng Hëtztbeständegkeet bei neutralen pH.DLS Resultater weisen datt MG Staat als kompakt Form an wässerleche Léisunge mat hydrodynamesche Radie vu 4,7 nm existéiert.Quenching vun Tryptophan fluorescence vun acrylamide weider bestätegt d'Akkumulation vun engem Zwëschenzoustand, deelweis entfalen, an-tëscht gebierteg an ausgefalene Staaten.