E Roman β-glucosidase Gentherapie, bgl1G5, war aus Phialophora sp gekloont.G5 an erfollegräich ausgedréckt an Pichia pastoris.Sequenzanalyse huet uginn datt d'Gen aus engem 1,431-bp oppene Liesrahmen besteet, deen e Protein vu 476 Aminosaieren codéiert.Déi ofgeleet Aminosaier Sequenz vun bgl1G5 huet eng héich Identitéit vun 85% mat engem charakteriséiert β-glucosidase aus Humicola grisea vun glycoside hydrolase Famill 1. Am Verglach mat anere fungal Géigeparteien, Bgl1G5 huet ähnlech optimal Aktivitéit um pH 6.0 an 50 ° C a war stabil. bei pH 5,0-9,0.Ausserdeem huet Bgl1G5 gutt Thermostabilitéit bei 50 ° C (6 h Hallefzäit) a méi héich spezifesch Aktivitéit (54,9 U mg-1) gewisen.D'K m a V max Wäerter Richtung p-nitrophenyl β-D-glucopyranoside (pNPG) waren 0,33 mM an 103,1 μmol min-1 mg-1, respektiv.De Substrat Spezifizitéit assay huet gewisen datt Bgl1G5 héich aktiv géint pNPG war, schwaach op p-nitrophenyl β-D-cellobioside (pNPC) an p-nitrophenyl-β-D-galactopyranoside (ONPG), an hat keng Aktivitéit op cellobiose.
