Produiten

D'Membrantopologie vum Colicin E1 Kanalberäich gouf duerch Fluoreszenzresonanzenergietransfer (FRET) studéiert.De FRET huet eng genetesch kodéiert fluoreszent Aminosäure (Coumarin) als Spender involvéiert an e selektiv markéierte Cysteinresidue mat DABMI (4-(dimethylamino)phenylazophenyl-4'-maleimid) als FRET Akzeptor.De fluoreszent Kumarinresidu gouf an de Protein iwwer en orthogonal tRNA / Aminoacyl-tRNA Synthetasepaar agebaut, deen selektiv Inkorporatioun an all Site am Colicin Kanal Domain erlaabt huet.All Variant huet eng Stop (TAG) Mutatioun fir Kumarin Inkorporatioun an eng Cystein (TGT) Mutatioun fir DABMI Uschloss.Sechs interhelical Distanzen bannent helices 1-6 sech mat FRET Analyse fir souwuel de soluble an Membran-gebonnen Staaten bestëmmt.D'FRET Donnéeën weisen grouss Ännerungen an den interhelical Distanzen tëscht Helices 3-6 op Membran Associatioun déi nei Abléck an d'Membran-gebonnen Struktur vun der Kanal Domän.Am Allgemengen sinn d'Cumarin-DABMI FRET interhelical Effizienz bei der Membranbindung erofgaang, opbauen op de Regenschirmmodell fir de Kolicinkanal.E tentative Modell fir den zouenen Zoustand vum Kanal Domain gouf entwéckelt baséiert op aktuell a virdru publizéiert FRET Daten.De Modell proposéiert kreesfërmeg Arrangement vun Helices 1-7 an enger Richtung vun der extrazellulärer Säit an der Membran-Interfacial Associatioun vun Helices 1, 6, 7, an 10 ronderëm den zentrale transmembrane Haarnadel geformt vun Helices 8 an 9.